Abstrak
Pemilihan dua puluh asam amino kanonik dalam sintesis protein sudah mapan, namun alasan di balik seleksi alami mereka masih belum jelas. Secara khusus, mengapa analog yang secara struktural mirip, seperti asam L-2,4-diaminobutyric (Dab) dan L-ornithine (Orn), tidak dipilih daripada L-lysine (Lys) tidak diketahui. Analog ini hanya berbeda dalam panjang rantai alkil, menimbulkan pertanyaan apakah variasi tersebut memengaruhi stabilitas polipeptida dan seleksi alami. Untuk menyelidiki bagaimana asam amino yang tidak alami memengaruhi stabilitas polipeptida yang disintesis, kami menyajikan sintesis efisien amfifil polipeptida foto-responsif yang dikurung o-nitrobenzyl karbamat berdasarkan Dab dan Orn melalui polimerisasi prekursor asam amino yang difungsikan dengan N-fenoksikarbonil. Bergantung pada metode perakitan sendiri, kopolimer blok hibrida poli(etilen glikol)-b-polipeptida (HBCP) ini membentuk berbagai nanostruktur, termasuk cakram dua dimensi dan vesikel oblate. Setelah fotoiradiasi, amina primer yang baru dibebaskan dalam rantai samping polipeptida mengalami siklisasi spontan dengan ikatan amida tulang punggung untuk menghasilkan laktam beranggota 5 atau 6 yang stabil secara termodinamik. Proses degradasi tulang punggung tersebut akhirnya menyebabkan pembongkaran dan disintegrasi rakitan. Temuan ini memberikan wawasan baru tentang seleksi alami Lys atas analognya, Dab dan Orn, dalam protein, dan membuka kemungkinan baru untuk menciptakan bahan berbasis polipeptida fungsional dalam pengiriman obat terkontrol, rekayasa jaringan, dan aplikasi biomedis lainnya.
Wawasan tentang Pemilihan Lisin melalui Degradasi Terkendali Asam 2,4-Diaminobutyric dan Polipeptida Ornithine
